ЭлБиб

13 / 60

ВСЕ О МЯСЕ, 4 2006 11
СОВЕРШЕНСТВОВАНИЕ ТЕХНОЛОГИИ
Главная особенность субпродуктов II категории – нали
чие в их структуре значительной доли соединительнот
канных белков, в основном коллагена. Он очень плохо под
дается действию пищеварительных ферментов и из за от
сутствия некоторых незаменимых кислот или их незначи
тельного количества классифицируется как белок невысо
кой биологической ценности. Тем не менее, при рацио
нальном сочетании мышечных белков, коллагена и продук
тов переработки растительного сырья показатель чистого
усвоения суммарного белка максимален, что подтвержде
но экспериментально.
Для направленного изменения свойств коллагена субпро
дуктов II категории, повышения пищевой адекватности сы
рья и придания мясным продуктам с их добавлением задан
ных качественных показателей весьма перспективно приме
нение ферментативной обработки коллагенсодержащего
сырья. ВМГУ прикладной биотехнологии был выполнен цикл
исследований, направленных наразработку технологиифер
ментативной модификации субпродуктов II категории пре
паратами животного и растительного происхождения. В ка
честве объектов исследования использовали губы крупного
рогатого скота, предварительно подвергнутые кратковре
менному хранению при температуре –18°С. Интерес к этому
виду сырья вызван практическим отсутствием данных о его
свойствах и невостребованностью в промышленной перера
ботке, хотя этот продукт богат не только соединительной, но
и мышечной и жировой тканями.
Из препаратов протеолитических ферментов авторами
были выбраны следующие: коллагеназа из гепатопанкре
аса камчатского краба отечественного производства, пре
доставленная ЗАО «Биопрогресс», г.Щелково(далее – кол
лагеназа) и папаин фирмы Sigma Chemical Co. (США). Ис
следования включали в себя обоснование способа обра
ботки коллагенсодержащего сырья с целью создания тех
нологии белоксодержащего препарата, обладающего но
выми модифицированными функционально технологичес
кими свойствами, для использования его в производстве
мясных изделий.
Контрольное определение активности препаратов ме
тодомАнсона (ГОСТ 20264.2 74) позволило установить, что
оба препарата проявляют достаточ
но высокую протеолитическую ак
тивность. Так, коллагеназа проявила
активность уровня (81,5±6,5) ПЕ/г, а
папаин – (53,7±3,2) ПЕ/г.
Изучение коллагенолитической активности на коллаге
не бычьих сухожилий показало, что в интервале темпера
тур 10…20 °С коллагеназа способна в большей степени
расщеплять коллаген в отличие от папаина, который про
являет свою коллагенолитическую активность при темпе
ратурах денатурации коллагена (40…60 °С).
Сравнительные исследования действия ферментных
препаратов проводили при температуре 12 °С в водной
среде. Концентрация препаратов – 0,01; 0,05; 0,10 и
0,50 % к массе сырья. Подготовка субпродуктов (поми
мо стандартных операций в ходе первичной обработ
ки) заключалась в предварительном измельчении в вол
чке с использованием подрезной решетки и решетки с
диаметром отверстий 3 мм. Измельчение и обработка
в воде способствовали более равномерному распреде
лению препаратов в массе сырья (при жидкостном ко
эффициенте, равном 1). Продолжительность обработ
ки составила 4 ч.
По завершении установленной продолжительности
ферментации сырье отделялось от жидкой фазы, пред
ставляющей собой раствор белка в воде, через сито с ди
аметром отверстий 0,5 мм, затем его дополнительно из
мельчали в течение 1 мин в бытовом измельчителе (час
тота вращения ножей – 3000 об/мин), доводя структуру
сырья до гомогенной.
Сравнительная оценка степени протеолиза в зависимо
сти от концентрации и вида ферментного препарата сви
детельствует о том, что ферментация вне зависимости от
его концентрации приводит к увеличению переваримости
белковой составляющей сырья в опытах in vitro и пониже
нию предельного напряжения сдвига (соответствующие
данные приведены на рис.1 и 2).
При определении переваримости в качестве контрольно
го образца использовали сырье, выдержанное в воде без
добавления фермента. Обработка ферментами в концент
рации 0,50 % привела к увеличению переваримости пепси
ном относительно контрольного образца в 1,88 и 1,65 раза
для коллагеназы и папаина соответственно.
Учитывая ранее полученные данные о том, что средняя
переваримость говядины пепсином составляет 5,67 мг ти
розина/г белка, образцы, обработанные коллагеназой при
концентрации 0,05 и 0,10%, наиболее приближаются к это
му значению.
Анализируя изменение реологических свойств образ
цов (рис.2) можно отметить постепенное снижение напря
Повышение пищевой адекватности
коллагенсодержащего
сырья ферментативной обработкой
АПРАКСИНА С.К.,канд. техн. наук,
КАЩЕНКО Р.В.
Московский государственный университет
прикладной биотехнологии
В последние годы особую актуальность получили исследования, связанные
с изучением возможности использования в производстве мясных продуктов сырья с повышенным
содержанием соединительной ткани, в т.ч. субпродуктов II категории, шквары, соединительной
ткани от жиловки мяса, свиной колбасной шкурки и т.п.
Электрон ая Научная СельскоХозяйственная Библиотека