64 / 70
Научный журнал НИУ ИТМО. Серия «Процессы и аппараты пищевых производств» № 2, 2016
64
Введение
Одним из наиболее распространенных способов сохранения качества мяса в течение длительного
времени является холодильная обработка [1, 2]. Охлаждение, замораживание и размораживание мяса
сопровождается биохимическими, физическими и микробиологическими процессами, вследствие которых
происходит изменение цвета, структуры мышечной ткани, состояния белков, углеводной и липидной
фракций, имеющих большое значение для сохранения его пищевой ценности и, как следствие, качества
мясных продуктов [3, 4].
В отечественной научной литературе отсутствует информация об исследовании структурных
изменений мышечной ткани охлажденного и замороженного мяса методом ЭСДО в интервале длин волн
λ от 200 до 700 нм.
Объекты и методы исследования
Цель работы – исследовать и провести сравнительный анализ изменения структуры мышечной ткани
говядины II категории и африканского страуса при холодильной обработке.
Объектами исследования выбраны: сертифицированное мясо тазобедренной части говядины
II категории и африканского страуса в возрасте 12 мес. [5].
Результаты и их обсуждение
Исследование оптических свойств [6, 7] поверхности образцов мышечной ткани охлажденного
и замороженного мяса проведен методом электронной спектроскопии диффузионного отражения (ЭСДО)
в Санкт-Петербургском государственном техническом университете (технологический институт) [8].
Электронные спектры поверхности получены на спектрофотометре марки Specord M-200 [9] в интервале
длин волн λ от 200 до 700 нм с компьютерной обработкой данных.
Получены электронные спектры поглощения поперечного и продольного среза мышечных волокон [9]
говядины и страуса, охлажденных при
t
= (3±1)°C и замороженных при
t
= (–35±1)°С.
На рисунках 1–3
представлены оптические спектры поглощения образцов мышечной ткани говядины
и страуса, охлажденной и замороженной после размораживания при
t
= (20±1)°С. Можно выделить четыре
четко дифференцированных интервала электромагнитных спектров:
1.
λ = 200–230 нм;
2.
λ = 230–320 нм;
3.
λ = 320–490 нм;
4.
λ = 495–630 нм.
Известно, что белки поглощают свет, как правило, при значениях λ менее 300 нм. Хромофоры
белковых молекул подразделяются на три основные группы [7, 10, 11]:
– первая полоса поглощения хромофоров пептидной связи находится в интервале 200–230 нм
с максимумом при 220 нм;
– вторая полоса – в области 260–280 нм, но она менее интенсивна. Следует отметить, что поглощение
боковых остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот, аргинина и лизина также находится в этой
области, но интенсивность полос мала, и зарегистрировать их очень трудно, чаще невозможно;
– хромофоры аминокислотных остатков триптофана (λ = 275 нм), фенилаланина (λ = 255–260 нм)
и тирозина (λ = 270 нм), содержащих ароматические кольца, поглощают в интервале 230–300 нм; в этих же
пределах находятся полосы имидозольного кольца гистидина и дисульфидной связи цистина;
– пики поглощения, обусловленные хромофорами простетических групп сложных белков, могут
находиться как в ультрафиолетовой, так и видимой областях спектра. Карбоксильные группы карбоновых
кислот поглощают при 205–210 нм, насыщенных альдегидов и кетонов – при 270–300 и 400 нм,
ненасыщенных – при 220–260 и 320 нм [9].
На продольном срезе охлажденной говядины (рисунок 1)
наблюдаются следующие спектры
поглощения: в интервале λ от 210 до 230 нм – узкий структурированный спектр с максимумом поглощения
0,65 при λ = 225 нм; в интервале λ от 230 до 280 нм – структурированный спектр с максимумом поглощения
Электронная Научная СельскоХозяйственная Библиотека