Table of Contents Table of Contents
Previous Page  40 / 60 Next Page
Information
Show Menu
Previous Page 40 / 60 Next Page
Page Background

ðû, à èìåííî: 38

×

26 íì, êîýôôèöèåíò ôîðìû — 1,5.

Òàêèì îáðàçîì, êîíöåíòðàò íèçêîìîëåêóëÿðíûõ ñû-

âîðîòî÷íûõ áåëêîâ ìîëîêà ïîñëå äèñïåðãèðîâàíèÿ

íà øàðîâîé ìåëüíèöå ïî ñâîåé ìèêðîñòðóêòóðå áëè-

çîê ê ãëàâíîìó áåëêó ñûâîðîòêè êðîâè — ñûâîðî-

òî÷íîìó àëüáóìèíó, ÷òî ïðåäïîëàãàåò åãî áûñòðîå è

ëåãêîå óñâîåíèå îðãàíèçìîì, ò.å. áèîäîñòóïíîñòü.

Òàêèì îáðàçîì, äëÿ ïîâûøåíèÿ áèîäîñòóïíîñòè

áèîëîãè÷åñêè àêòèâíûõ áåëêîâ, âûäåëåííûõ â âèäå

êîíöåíòðàòà íèçêîìîëåêóëÿðíûõ êàòèîííûõ ñûâî-

ðîòî÷íûõ áåëêîâ èç êîðîâüåãî ìîëîêà, íåîáõîäèìî

èõ äèñïåðãèðîâàíèå äî ÷àñòèö, ñîèçìåðèìûõ ñ ÷àñ-

òèöàìè ãëàâíûõ ýëåìåíòîâ êðîâè. Òàêîé ýôôåêò äî-

ñòèãàåòñÿ ïðè èçìåëü÷åíèè íà øàðîâîé ìåëüíèöå

ïðè ñêîðîñòè 650 ìèí

-1

â òå÷åíèå 20 ìèí.

 ïðîöåññå èçìåëü÷åíèÿ íà øàðîâîé ìåëüíèöå

ïðè óêàçàííûõ ðåæèìàõ ïðîèñõîäèò èçìåíåíèå

íàíîñòðóêòóðû ÷àñòèö êîíöåíòðàòà, ÷òî, ïî-âè-

äèìîìó, ÿâëÿåòñÿ ðåçóëüòàòîì ìåõàíè÷åñêîé àêòè-

âàöèè áåëêîâ.

Ïîëó÷åííûå ðåçóëüòàòû, â ñâîþ î÷åðåäü, ñòàâÿò

íîâûå çàäà÷è — ðàçðàáîòêà íàó÷íî îáîñíîâàííûõ

ïðèíöèïîâ ïîëó÷åíèÿ è èñïîëüçîâàíèÿ áèîëîãè-

÷åñêè àêòèâíûõ áåëêîâ ìîëîêà â ñîñòàâå ñïåöèà-

ëèçèðîâàííûõ ïèùåâûõ ïðîäóêòîâ ðàçëè÷íîé íà-

ïðàâëåííîñòè.

Ë è ò å ð à ò ó ð à

1.

Êîìîëîâà, Ã.Ñ.

Ñûâîðîòî÷íûå áåëêè êîðîâüåãî ìî-

ëîêà êàê àêòèâíàÿ îñíîâà ïèùåâûõ ïîëèôóíêöèîíàëü-

íûõ ÁÀÄ / Ã.Ñ.Êîìîëîâà, È.È.Èîíîâà,

Î.Å.Îâ÷

èííèêîâà,

Ñ.À.Êîìîëîâ // Ïèùåâàÿ ïðîìûøëåííîñòü. – 2011. –

¹ 3. – Ñ. 16.

2.

Çîáêîâà, Ç.Ñ.

Î âëèÿíèè îòäåëüíûõ ôàêòîðîâ íà ïðî-

öåññ âûäåëåíèÿ ëàêòîôåððèíà èç ñûðîãî ìîëîêà. Íàó÷íîå

îáåñïå÷åíèå ìîëî÷íîé ïðîìûøëåííîñòè. Ñá. íàó÷. òð. /

Ç.Ñ.Çîáêîâà, Ä.Â.Çåíèíà, Ò.Ï.Ôóðñîâà, È.Ð.Øåëàãèíî-

âà. – Ì., 2012. – Ñ. 74–78.

3.

Tello-Montoliu, A., Patel, J.V., Lip, G.Y.

Angiogenin: a re-

view of the pathophysiology and potential clinical applicati-

ons. // J. Thromb Haemost. 2006; 4(9): 1864–74.

4.

Farnaud, S., Evans, R.W.

(2003). Lactoferrin-a multi-

functional protein with antimicrobial properties. // Mol. Im-

munol. 40 (7): 395–405.

5.

van der Strate, B.W., Beljaars, L., Molema, G., Harm-

sen, M.C., Meijer, D.K.

(2001). Antiviral activities of lacto-

ferrin // Antiviral Res.52 (3): 225–39.

6.

Conner, G.E., Wijkstrom-Frei, C., Randell, S.H., Fernan-

dez, V.E., Salathe, M.

(2007).The Lactoperoxidase System

Links Anion Transport To Host Defense in Cystic Fibrosis. //

FEBS Lett. 581 (2): 271–8.

7.

Fweja, L.W., Lewis, M.J., Grandison, A.S.

(2008). Chal-

lenge testing the lactoperoxidase system against a range of bac-

teria using different activation agents. // J. Dairy Sci. 91 (7):

2566-74.doi:10.3168/ids.2007-0322

8.

Wijkstrom-Frei, C., El-Chemaly, S., Ali-Rachedi, R., Ger-

son, C., Cobas, M.A., Forteza, R., Salathe, M., Conner, G.E.

(2003). Lactoperoxidase and human airway host defense. //

Am. J. Respir. CellMol. Biol. 29 (2): 206–12.

9.

Azzam, H.S., Goertz, C., Fritts, M., Jonas, W.B.

(2007).

Natural products and chronic hepatitis Ñ virus. II Liver Int. 27

(1): 17–25.

10.

Êîìîëîâà, Ã.Ñ.

Ôèçèîëîãè÷åñêèå ñâîéñòâà àíãèîãå-

íèíà êîðîâüåãî ìîëîêà / Ã.Ñ.Êîìîëîâà, Í.À.Òèõîìèðîâà,

È.È.Èîíîâà,

Î.Å.Îâ÷

èííèêîâà // Õðàíåíèå è ïåðåðàáîò-

êà ñåëüõîçñûðüÿ. – 2011. – ¹ 3. – Ñ. 49–51.

11.

Êîìîëîâà, Ã.Ñ.

Ëàêòîôåððèí êîðîâüåãî ìîëîêà /

Ã.Ñ.Êîìîëîâà, Í.À.Òèõîìèðîâà, È.È.Èîíîâà,

Ñ.À.Êî

-

ìîëîâ // Ìîëî÷íàÿ ïðîìûøëåííîñòü. – 2011. – ¹ 7. –

Ñ. 70–71.

12.

Òèõîìèðîâà, Í.À.

Ïðèðîäíûé è ðåêîìáèíàíòíûé

àíãèîãåíèí. Ñâîéñòâà è êîëè÷åñòâåííûé àíàëèç /

Í.À.Òè

-

õîìèðîâà. – Ì.: Ïèùåâàÿ ïðîìûøëåííîñòü, 1999.

13.

Õðàìöîâ, À.Ã.

Ñïðàâî÷íèê òåõíîëîãà ìîëî÷íîãî

ïðîèçâîäñòâà. Òåõíîëîãèÿ è ðåöåïòóðû. Ò 5. Ïðîäóêòû èç

îáåçæèðåííîãî ìîëîêà, ïàõòû è ìîëî÷íîé ñûâîðîòêè /

À.Ã.Õðàìöîâ, Ñ.Â.Âàñèëèñèí. – ÑÏá.: ÃÈÎÐÄ, 2004.

14. ÃÎÑÒ Ð 52349–2005. Ïðîäóêòû ïèùåâûå ôóíêöè-

îíàëüíûå. Òåðìèíû è îïðåäåëåíèÿ. – Ì.: Ñòàíäàðò-

èíôîðì, 2006.

15.

Rogov, I.A., Danilchuk, T.N., Shushkevich, J.A., Seme-

nov, G.V., Ovchinnikova, Î.Å.

Nanostructure and new proper-

ties of hydrolyzed food globular proteins // J. of physics: con-

ference series. – 2011. – V. 291, 01 2007.

16.

Ðîãîâ, È.À.

Íàíîòåõíîëîãèè â ïðîèçâîäñòâå ôóíê-

öèîíàëüíûõ ïðîäóêòîâ. Ñáîðíèê ìàòåðèàëîâ Þáèëåéíîé

X íàó÷íî-ïðàêòè÷åñêîé êîíôåðåíöèè «Òåõíîëîãèè è ïðî-

äóêòû çäîðîâîãî ïèòàíèÿ. Ôóíêöèîíàëüíûå ïèùåâûå

ïðîäóêòû» / È.À.Ðîãîâ, Ã.Ñ.Êîìîëîâà, Í.À.Òèõîìèðîâà. –

Ì., 2012. – Ñ. 27–32.

17.

Îâ÷èííèêîâà, Î.Å.

Òåõíîëîãèÿ áèîïðåïàðàòîâ íà îñ-

íîâå áåëêîâ çàùèòíîãî êîìïëåêñà ìîëîêà. Ìàòåðèàëû

6-ãî Ìåæäóíàðîäíîãî êîíãðåññà: «Áèîòåõíîëîãèÿ: ñîñòîÿ-

íèå è ïåðñïåêòèâû ðàçâèòèÿ»; Ìîñêîâñêàÿ ìåæäóíàðîä-

íàÿ íàó÷íî-ïðàêòè÷åñêàÿ êîíôåðåíöèÿ «Áèîòåõíîëîãèÿ:

ýêîëîãèÿ êðóïíûõ ãîðîäîâ» /

Î.Å.Îâ

÷èííèêîâà, A.M.Èëü-

èíà, Ã.Ñ.Êîìîëîâà, 2010. – Ñ. 231–232.

18.

Òèõîìèðîâà, Í.À.

Áèîëîãè÷åñêè àêòèâíûå áåëêè

ìîëîêà / Í.À.Òèõîìèðîâà, Ã.Ñ.Êîìîëîâà, È.È.Èîíîâà. –

Ì.: ÌÃÓÏÁ, 2004.

19.

Kussendragen, K.D., Hooisjdonk, A.C.

// Br. J. Nutr.

2000. V.84, suppl. 1. – P. 19–25.

20.

Laemmli, U.K.

// Nature. – 1970. – V. 227. – N 5259. –

P. 680–685.

21.

Áàðàìáîéì, Í.Ê.

Ìåõàíîõèìèÿ âûñîêîìîëåêóëÿð-

íûõ ñîåäèíåíèé / H.K.Áàðàìáîéì. – Ì.: Õèìèÿ, 1978. –

384 ñ.

22.

Áîëäûðåâ, Â.Â.

Ìåõàíîõèìèÿ è ìåõàíè÷åñêàÿ àêòè-

âàöèÿ òâåðäûõ âåùåñòâ /Â.Â.Áîëäûðåâ // Óñïåõè õèìèè. –

2006. – ¹ 75 (3). – Ñ. 203–215.

38

ХРАНЕНИЕ И ПЕРЕРАБОТКА СЕЛЬХОЗСЫРЬЯ, № 6, 2013

Электронная Научная СельскоХозяйственная Библиотека