Table of Contents Table of Contents
Previous Page  64 / 96 Next Page
Information
Show Menu
Previous Page 64 / 96 Next Page
Page Background

62

ПИЩЕВАЯ ПРОМЫШЛЕННОСТЬ

10/2011

CЫРЬЕ И ДОБАВКИ

ТРАНСГЛЮТАМИНАЗА

от компании

«Флора Ингредиентс»

эффективно и экономично

эффективно и экономично

Ключевые слова:

ферментные пре"

параты; трансглютаминаза; рыбная,

молочная и мясная отрасли; пищевые

продукты.

Key words:

fermental preparations;

transglutaminase; dairy and meat

branches; foodstuff.

УДК 664.664.5

Каталитическое воздействие фер"

ментов на различные виды белковых

веществ используется человеком при

производстве продуктов питания с

глубокой древности. Промышленное

же производство ферментных пре"

паратов для пищевых предприятий

началось около 100 лет тому назад.

Первичную структуру многих фер"

ментов расшифровали только в се"

редине XX века, а ферменты, спо"

собные связывать белковые молеку"

лы, были получены около 10 лет на"

зад.

Первоначально ферменты выделя"

ли из сырья растительного и живот"

ного происхождения. В настоящее

время в мире преобладает примене"

ние ферментов микробиологическо"

го синтеза.

Промышленное производство

фермента трансглютаминазы осно"

вано на культивировании специаль"

но отобранных штаммов микроорга"

низмов – продуцентов фермента с

последующим выделением фермент"

ных препаратов [1].

В природе трансглютаминаза

встречается в организмах большин"

ства животных и участвует в различ"

ных биологических процессах.

Трансглютаминаза может взаимо"

действовать с белками растительно"

го или животного происхождения.

Она катализирует реакции форми"

рования специфической изопептид"

Д.Ф. Маджитов

, канд. техн. наук

ООО «Флора Ингредиентс»

Компания «Флора Ингредиентс»

предлагает на российском рынке ферментные препараты

«БиоБонд» на основе трансглютаминазы.

ной связи между

γ

"карбоксиамид"

ной группой глутамина и

ε

"амино"

группой лизина, способствуя внутри"

и межмолекулярному перекрестному

сшиванию белковых молекул.

Открытие таких свойств фермента

принадлежит японским ученым. Ре"

зультаты их исследований стали тео"

ретической основой для внедрения

трансглютаминазы в технологические

процессы производства различных

видов пищевых продуктов в качестве

функционального препарата, регули"

рующего структуру и влагоудержива"

ющие свойства белковых систем.

Механизм каталитических реак"

ций белковых молекул с трансглюта"

миназой может быть представлен

схематично следующими реакциями:

Gln"CO"NH

2

+H

2

N"Lys —

— Gln"CO"NH"Lys + NH

3

,

Gln"CO"NH

2

+ RNH

2

— Gln"CO"NHR + NH

3

,

Gln"CO"NH

2

+ HOH —

— Gln"COOH + NH

3.

Эти связи могут быть сформирова"

ны как между белками одного проис"

хождения, так и между белками, от"

личающимися по типу, например, ка"

зеином, миозином, глобулином или

актином животных белков и глютеном

пшеничной клейковины. Созданная

таким образом белковая структура

стабильна в широком диапазоне рН и

температур, а также более устойчива к

механическим воздействиям.

Температурный диапазон активно"

сти трансглютаминазы от 2 до 55 °С.

Оптимальный уровень рН=6–7. Кро"

ме того, ее стабильность не зависит

от других компонентов системы, в

которой она находится, а образован"

ная ферментом белковая матрица

подобна естественной структуре бел"

ковой ткани.

Инактивация трансглютаминазы

наступает с разной скоростью и за"

висит от температурного воздей"

ствия. Полная инактивация фермен"

та происходит при температуре

72…75 °С в течение 5–10 мин. Резуль"

татом тепловой инактивации фер"

мента являются остаточные пептид"

ные связи, полученные в процессе

тепловой деструкции белковой мо"

лекулы фермента.

Компания

«Флора Ингредиентс»

поставляет на российский рынок про"

дукцию ведущего производителя фер"

ментных препаратов Shanghai Kinry

Pharmaceutical Co., Ltd. под маркой

«БиоБонд TG»

. Ферментные препа"

раты на основе трансглютаминазы се"

рии «

«БиоБонд TG EB!3»

специально

разработаны для использования в

рыбной, молочной и мясной отраслях

пищевой промышленности.

Предлагаемые типы ферментных

препаратов отличаются содержани"

ем трансглютаминазы и ее каталити"

ческой активностью в зависимости

от назначения по видам пищевых

продуктов и особенностей техноло"

гического процесса их производства.

Активность препаратов трансглюта"

миназы может варьироваться от 10

до 120 u/g, что в совокупности с мо"

лекулярной массой молекулы фер"

мента может определять направлен"

ность и скорость каталитических

процессов в белковой системе. По"

этому от марки используемого фер"

ментного препарата

«БиоБонд»

бу"

дут зависеть прочность (плотность),

текстура и эластичность получаемого

пищевого продукта.

Исходя из показателей активности

трансглютаминазы в ферментном

препарате производители пищевых

продуктов могут корректировать до"

зировку препарата для достижения

необходимого технологического эф"

фекта. Определить остаточную ак"

тивность ферментного препарата до"

статочно сложно, поэтому при срав"

нении продукции от различных про"

изводителей наша компания реко"

мендует оценивать эффективность

препаратов, основываясь на себе"

стоимости 1 кг готового продукта,

выпускаемого с ферментным препа"

Предлагаемые типы ферментных

препаратов отличаются

содержанием трансглютаминазы

и ее каталитической активностью

в зависимости от назначения

по видам пищевых продуктов.

Электронная Научная СельскоХозяйственна Библ отека