Table of Contents Table of Contents
Previous Page  496 / 632 Next Page
Information
Show Menu
Previous Page 496 / 632 Next Page
Page Background

По аналогии с уже известной биологически активной добавкой «Йод-

актив», где йод связывается с тирозиновыми остатками казеина, изуча­

ли возможность йодирования соевого белка. Выбор именно соевого бел­

ка обусловлен широким применением его во всех отраслях пищевой про­

мышленности, как источника экономически целесообразного и полно­

ценного белка.

Из литературных источников известно, что йодирование белка происхо­

дит по остаткам тирозина, при наличии окислительно-восстановительных

условий.

Однако, данные формы соевого белка окислительно-восстановительны­

ми ферментами не обладают. Поэтому для йодирования соевого концентра­

та и соевого изолята требуется создание окислительно-восстановительных

условий.

В отличие от соевых изолятов и концентратов соевая мука не подверга­

ется глубокой обработке, поэтому в ней сохраняется большинство биологи­

чески активных веществ в частности, возможно наличие окислительно-вос­

становительных ферментов.

На сегодняшний день появилась тенденция использования отечествен­

ных соевых продуктов. Среди субъектов РФ максимальные площади посе­

вов сои традиционно расположены в регионах Дальневосточного района,

так, например, только в Амурской области посевы сои составляют около

60% от общей площади посевов. Поэтому мы использовали соевую дезодо­

рированную необезжиренную муку и соевую дезодорированную полуобез-

жиренную муку промышленного производства ЗАО «Флибустьеры» Амур­

ской области, г. Благовещенска (ТУ 9293-001-48386138-99).

Исходя из этих вышесказанных предположений, целью нашей работы

являлось определение окислительно-восстановительных ферментов соевой

муки в сравнительном аспекте с известным природным источником оксидо­

редуктаз- хреном.

Мы определяли пероксидазную и каталазную активность хрена и со­

евых препаратов.

Активность пероксидазы определяли колориметрическим методом

Бояркина. Метод основан на способности пероксидазы катализировать

окисление бензидина в n-хинондиимин, который в последующем кон­

денсируется с образованием окрашенного соединения. Активность ка­

талазы определяли по методике А.Н. Баха и А.И. Опарина. Метод осно­

ван на учете оставшегося после действия каталазы пероксида водорода

титрованием раствором перманганата. Данные эксперимента представ­

лены в табл. 1.

490

Научная электронная библиотека ЦНСХБ