497 / 736
("Spofa", Прага), Оптимальные условия функционирования инулазы следующие:
1°"50°С» рН~4,7, [Sj—5-1С7моль/л.
Показано, что более предпочтительными для промышленного использования
являются иммобилизованные ферменты. Поэтому, была осуществлена
иммобилизация инулазы на ионообменной смоле АВ-26 модифицированным в
нашей лаборатории глутаральдегидным методом, состоящим в наращивании
связующего звена между "матрицей носителя и белковой макромолекулой.
Модификация данного метода, позволяющая иммобилизовать фермент как на
низкоосновных, так и на высокоосновных анионитах, заключается в
попеременной обработке носителя реагентами: янтарным ангидридом,
хлористым ацетилом, этилендиамином и глутаровым диальдегидом. Реакцию
гидролиза
инулина
иммобилизованным
ферментом
осуществляли
в
термостагируемом реакторе периодического действия при постоянном
перемешивании.
Показано, что после иммобилизации инулаза сохранила 77,6% от активности
ь свободном состоянии; содержание белка, определенное модифицированным
методом Лоури, составило 2,2 мг/г препарата. Оптимальные условия
функционирования ковалентно связанной с носителем 'йнулазы следующие:
1о5=70ос,'рН=4,7,[8]а:2,5*10’*моль/л.
Известно, что наиболее предпочтительными в условиях промышленного
использования биокатализаторов являются реакторы непрерывного действия,
позволяющие автоматизировать технологический процесс. В этой связи была
изучена
возможность
проведения
реакции
гидролиза
инулина
в
термостагируемом колоночном реакторе, изготовленном в нашей лаборатории.
Характеристики колонки: высота h-200 мм, диаметр d~10 мм, масса
био катализатора
т -2
г. Установлено, что наибольшая каталитическая активность
фермента составляет 13,8 ед/мг и наблюдается при следующих условиях: t°=80°C,
pH-4,7, [S]=8,5 10 3моль/л, скорость пропускания субстрата через реактор
491
Научная электронная библиотека ЦНСХБ