ЭлБиб

ХРАНЕНИЕ И ПЕРЕРАБОТКА СЕЛЬХОЗСЫРЬЯ, № 3, 2010

ной смеси. С повышением температ ры обработ и

моло а та же изменяется ачественный состав высо-

омоле лярных прод тов идролиза молочных

бел ов трипсином, что может отразиться на свойст-

вах пищевых смесей, произведенных на основе ид-

ролизатов (см. рис. 1,

). Оцен содержания

-ла т-

альб мина в реа ционных смесях не проводили из-за

совпадения эле трофоретичес ой подвижности дан-

но о протеина и прод тов идролиза моло а. Та же

невозможно было пол чить оличественные данные

по содержанию сывороточно о альб мина в пробах,

обработанных 0,25 % трипсином из-за низ ой интен-

сивности эле трофоретичес их полос.

Эле трофоретичес ий анализ идролизатов бел-

овой фра ции озье о моло а представляет собой

сложн ю задач и дает тр дноинтерпретир емые ре-

з льтаты в сил наличия в образцах разнообразных

бел овых соединений со сходной эле трофоретичес-

ой подвижностью. Для пол чения более ясно о

представления об эффе тивности действия трипси-

на на исслед емые бел и из озье о моло а даляли

азеин методом ислотной оа ляции. Пол чен-

н ю сыворот обрабатывали трипсином и анализи-

ровали с использованием денат рир юще о эле тро-

фореза. О азалось, что при онцентрации фермен-

та в 0,02 % пра тичес и не происходит расщепления

-ла тальб мина,

-ла то лоб лина и сывороточно-

о альб мина (рис. 2). Увеличение онцентрации

трипсина до 0,25 % приводит полном идролиз

дв х последних бел овых с бстратов и частичном

расщеплению

-ла тальб мина (70 %).

Предварительный на рев сыворот и до 60 °С не

влияет на эффе тивность идролиза ее основных

омпонентов. Одна о при возрастании температ ры

обработ и до 70 °С величивается степень идролиза

протеинов сыворот и озье о моло а (см. рис. 2). Это

особенно яр о выражено сывороточно о альб ми-

на, оторый интенсивно расщепляется при невысо-

их онцентрациях трипсина в словиях предвари-

тельной обработ и при температ ре свыше 60 °С. При

предварительном на ревании сыворот и до 80 °С и

послед ющем внесении в нее 0,02 % трипсина наб-

людается полный идролиз сывороточно о альб ми-

на на пептиды. Та им образом, наибольш ю стойчи-

вость по отношению трипсин в сыворот е озье о

моло а проявляет

-ла тальб мин. При температ -

рах предварительной обработ и свыше 70 °С и высо-

их онцентрациях фермента происходит полное

расщепление основных сывороточных бел ов.

В ряде исследований было по азано, что тепловая

обработ а оровье о моло а снижает аллер енность

бел ов, входящих в е о состав [7, 8]. След ет ожи-

дать, что процесс термичес ой обработ и и идролиз

протеинов озьей молочной сыворот и та же приве-

д т потере имм нореа тивности ее бел овых ом-

понентов [9].

Для подтверждения данно о предположения про-

водили анализ анти енных свойств сывороточных

бел ов озье о моло а и их идролизатов с примене-

нием метода двойной радиальной имм нодифф зии

в а арозном еле (по Ухтерлони).

В работе были использованы поли лональные

антитела (Ат) против

-ла то лоб лина и сыворо-

точных альб минов. Ка по азано на рис. 3, в ре-

з льтате взаимодействия нативных сывороточных

бел ов и специфичес их антител формир ется ха-

ра терный преципитат, по наличию оторо о можно

с дить об анти енных свойствах исслед емых образ-

цов. Сыворот а, обработанная при температ рах

свыше 70 °С, не образ ет преципитата с антителами

Рис. 1. а – рез льтаты эле трофоретичес о о анализа бел-

ов озье о моло а и прод тов их идролиза трипсином

(денат рир ющий эле трофорез, 16 % ПААГ): исходное моло-

о (1); моло о, обработанное 0,02%-ным трипсином без

предварительно о на ревания (2) и при на ревании до 50 °С

(3), 60 °С (4), 70 °С (5), 80 °С (6), 90 °С (7); моло о, обрабо-

танное 0,25%-ным трипсином без предварительно о на ре-

вания (8) и при на ревании до 50 °С (9), 60 °С (10), 70 °С (11),

80 °С (12), 90 °С (13); I – сывороточный альб мин; II – азе-

ин; III –

-ла то лоб лин; IV –

-ла тальб мин; б – сте-

пень идролиза бел овых соединений трипсином в озьем мо-

ло е в зависимости от температ ры е о предварительной

обработ и:

– ла то лоб лин (0,02 % трипсин);

–

ла то лоб лин (0,25 % трипсин);

– азеин (0,02 %

трипсин);

– азеин (0,25 % трипсин);

– сыворо-

точный альб мин (0,02 % трипсин)

Нативный бело в смеси, %

100

Температ&ра, °С

Электронная Научная СельскоХозяйственная Библиотека