ЭлБиб

9 / 88

7
2017 | №3 теория и практика переработкимяса
ностью (доля гидрофобных аминокислот колеблется
в диапазоне от 10 до 80%, Рис. 2В), обладают основны-
ми свойствами за счет высокого содержания аргинина
и лизина, и несут положительный заряд, соответст-
венно (Рис. 2А).
Предполагается, что механизм действия АМП
основывается на нарушении целостности мембраны
микроорганизма: изначально происходит электроста-
тические притяжение отрицательно заряженной мем-
браны и катионного пептида, затем происходит гидро-
фобное взаимодействие соответствующих участков,
вызывающее дезинтеграцию мембраны, после чего че-
рез нее проникают ионы или иные компоненты, вызы-
вая гибель клетки [34]. Тем не менее, конечного взгляда
на механизм нарушения целостности мембраны пока
не сформирован: предложено три модели — ​«бочка из
клепок» («barrel-stave» model), «тороидальная пора»
(«toroidalpore» model) и ковровая модель («carpet»
model). Однако АМП способны также накапливаться
и проявлять активность внутри клетки [15, 35].
Подходы к классификации АМП
При классификации АМП также возникают неко-
торые разночтения. Так, АМП можно разделить по
механизму биосинтеза (закодированные в гене или
нет), источнику (растительные, бактериальные, жи-
вотные и пр.), активности (антибактериальные, про-
тивовирусные, противогрибковые, инсектицидные
и пр.), физико-химическим свойствам (катионные,
нейтральные, анионные / гидрофобные, гидрофиль-
ные, амфифильные/ультра-малые (2–10 а.о.), малые
(10–24 а.о), средние (25–50 а.о.), и крупные (50–100
а.о.), молекулярной мишени (проявляющие актив-
ность на поверхности клетки или внутри). Наиболее
сложной является классификация по моделям кова-
лентных связей и по 3D структуре. Так, исходя из мо-
делей ковалентных связей существует 4 класса АМП:
1 — ​линейные одноцепочечные пептиды (LL‑37) или
два линейных пептида, не связанных ковалентной свя-
зью (энтероцин L50); 2 — ​содержащие ковалентную
связь в пределах одной или двух цепей (дисульфидные
связи у дефенсинов, эфирная связь у лантибиотиков);
3 — ​имеющие ковалентную связь, приводящую к ци-
клизации концевого фрагмента пептида (фузарициди-
ны); 4 — ​цикличные пептиды, образованные за счет
amino acid residues, Fig. 2B). AMPs are amphiphilic (hy-
drophobic amino acids residues arein a range from 10 to
80%, Fig. 2B), have basic properties due to the high content
of arginine and lysine and positive net charge (Fig. 2A).
It is suggested that the mechanism of AMPs action is
based on the destruction of microbial membrane. First,
peptide and negatively charged membrane of the microor-
ganism are electrostatically attracted, then the membrane
are disrupted, after that ions and other cell components
exited, which causes cell death [34]. Nevertheless, the fi-
nal opinion on the mechanism of microbial membrane
destruction has not been formed yet. Three models were
proposed: the barrel-stave model, toroidal pore model and
carpet model. However, AMPs are able to accumulate and
exhibit activities inside a cell [15, 35].
Approaches to AMPs classification
There are numerous approaches to classification of
AMPs. For example, AMPs, can be classified according
to biosynthesis mechanism (gene-coded or not), source
(plant, bacterial, animal and so on), biological functions
(antibacterial, antiviral, antifungal, insecticidal and so
on), physico-chemical properties (cationic, neutral, an-
ionic/ hydrophobic, hydrophilic, amphiphilic/ultra-small
(2–10 amino acid residues), small (10–24 amino acid resi-
dues), medium (25–50 amino acid residues), and large
(50–100 amino acid residues), molecular targets (exhibit-
ing activity on a cell surface or inside). The most complex
is classification based on covalent bonding pattern or 3D
structure. Thus, according to covalent bonding patterns,
there are four classes of AMPs: 1 — ​linear one-chain pep-
tides (LL‑37) or two linear peptides not connected via a
covalent bond (enterocin L50); 2 — sidechain-sidechain
linked peptides (defensins containing disulfide bonds or
ether bond-containing lantibiotics); 3 — ​peptides with a
sidechain to backbone connection(fusaricidins); 4 — ​cir-
cular peptides formed with bond between N- and C-ter-
Fig. 2. Qualitative distribution of: A — ​charge, Б — ​length, B — hydrophobic amino acids in AMPs [32, 33]
Рис. 2. Количественное распределение А — ​заряда, Б — ​длины, В — ​гидрофобных аминокислот в АМП [32, 33]
AMP counts | Количество АМП
250
200
150
100
50
0 -4 -3 -2 -1 0 +1 +2 +3 +4 +5 +6 +7 +8 +9 +10
Net charge | Заряд
A
AMP counts | Количество АМП
600
500
400
300
200
100
0
10 20 30 40 50 60 70 80 90 100
Peptide length | Длина пептида
Б
AMP counts | Количество АМП
600
500
400
300
200
100
0
10 20 30 40 50 60 70 80 90 100
hydrophobic residues | Содержание
гидрофобных аминокислот, %
В
Электронная Научная СельскоХозяйственная Библиотека