ЭлБиб

Theory and Practice of Meat Processing

№3

| 2017

связи между N- и C-терминальными концами (тета-

дефенсины). Согласно 3Dструктуре все АМП можно

разделить на четыре семейства: α, β, αβ, и не-αβ в зави-

симости от типов вторичных структур [14, 32, 36, 37].

АМП млекопитающих

У млекопитающих АМП чаще всего обнаруживают

в крови, слизистых оболочках и пограничных эпите-

лиальных тканях, так как они являются первой линией

иммунной защиты организма от внешних микробных

и бактериальных воздействий; у человека — в слюне,

слизистой оболочке десен, языка, щеки губ, подче-

люстной железы и небольшой губной железы, нейтро-

филах, клетках панета, тканях тонкой кишки, эпите-

лиальных клетках носа и бронхов и трахеи [38, 39, 40,

41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49]. Наиболее изученными

семействами АМП млекопитающих являются катели-

цидины, гистатины и дефенсины, причем последний

класснаиболее изучен и подразделяется на альфа-де-

фенсины (обнаруживаются в основном в нейтрофи-

лах и клетках Панета), бета-дефенсины (локализованы

в лейкоцитах и эпителиальных клетках) и тета-дефен-

сины (наименее изучены, обнаружены у некоторых

приматов) [50]. Впервые дефенсины млекопитающих

были описаны в 1956 году Robert C. Skarnes и Dennis

W. Watson как лейкины [37, 51] и James G. Hirsch как

фагоцитины полиморфноядерных лейкоцитов кроли-

ка [37, 52]. В серии работ H.I. Zeya и John K. Spitznagel

показали, открытые вещества относятся к одномумо-

лекулярному семейству, которое они определили как

семейство катионных антимикробных протеинов[37,

53], и только в 1985 году Michael E. Selstedetal. дали им

современное название — дефенсины [37, 54]. Дефен-

сины представляют собой катионные, негликозили-

рованных пептиды, содержащих шесть остатков ци-

стеина, которые образуют три внутримолекулярные

дисульфидные мостика, в результате чего формирует-

ся трехцепочечная структура бета-складчатого листа

[55]. Гистатины — это небольшие катионные, гисти-

дин-богатые пептиды, присутствующиепреимущест-

венно в слюне, а кателицидины — амфипатические

пептиды, присутствующие в пероксидаза-отрицатель-

ных гранулах нейтрофилов, обнаружены в клетках по-

товых желез ипотовых протоков, в которых находятся

в виде пропептидов и выделяются на поверхность вре-

зультате протеолитического процессинга. Гистатины

и кателицидины преобразуются в альфа-спираль в ги-

дрофобной среде [55].

Антимикробные вещества свиней

и крупного рогатого скота в соответствии

с Uni Prot Protein Database

Согласно анализу международной базы Uni Prot

Protein Database, в тканях свиней и крупного рогато-

го скота отмечается высокое содержание как АМП

и иных веществ с антимикробной и противовирусной

minal ends (θ-defensins). According to the 3D structure,

all AMPs can be classified into four families: α, β, αβ, and

non-αβ based on the types of the secondary structures

[14, 32, 36, 37].

Mammalian AMPs

In mammals, AMPs are most frequently found in

blood, mucous membranes and epithelial tissues, as they

are components of the first immune defense against exter-

nal microbial and bacterial exposure. In humans, AMPs

are found in the saliva, mucous membrane of gingivae,

tongue, cheeks and lips, submandibular gland and small

labial glands, neutrophils, Paneth cells, tissues of small in-

testine, epithelial cells of nose and bronchi, and tracheae

[38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49].The most stud-

ied mammalian AMP families are cathelicidins, histatins

and defensins. Defensins are the most studied and subdi-

vided into alpha-defensins (found mainly in neutrophils

and Paneth cells), beta-defensins (localized in leukocytes

and epithelial cells) and theta-defensins (the least studied,

found in some primates) [50]. Mammalian defensins was

described in 1956 by Robert C. Skarnes, and W. Dennis

Watson as leukins [37, 35] and James G. Hirsch as phago-

cytins produced by leukocytes of rabbit [37, 52]. In a series

of works, H.I. Zeya and John K. Spitznagel demonstrated

that discovered substances belong to one molecular fam-

ily, which they identified as cationic antimicrobial proteins

[37, 52]. Only in 1985 Michael E. Selsted et al. give them

the modern name — defensins [37, 54]. The defensins are

cationic non-glycosylated peptides containing six cysteine

residues that form three intramolecular disulfide bonds,

resulting in a triple-stranded beta-sheet structure [55].

Histatins are small, cationic, histidine-rich peptides pres-

ent in human saliva. Cathelicidinsare amphiphilic peptide-

spresented in peroxidase-negative granules of neutrophils,

sweat glands and sweat ducts, as propeptides excreting as a

result of proteolytic processing. Histatins and cathelicidins

form an alpha-helical structure in a hydrophobic environ-

ment [55].

Antimicrobial substances of pigs and cattle in

accordance with the Uni Prot Protein Database

According to an analysis of the International Uni Prot

Protein Database, porcine and bovine tissues have the high

content of both AMPs and other substances with antimi-

crobial and antiviral action [56]. Protegrins are determined

Элек ронная Научная СельскоХозяйственная Библиотека