ЭлБиб

14 / 60

ПИВО и НАПИТКИ 4 • 2012 12
технология
технология
Известно, что за образование
пены в пиве отвечают поли-
пептиды с высокой молекуляр-
ной массой (от 10000 до 50000 Да)
[1, 2]. За стабильность пены и полно-
ту вкусовых качеств пива отвечают
низкомолекулярные фракции белков
и пептидов, которые образуются в
процессе солодоращения [3, 4]. На-
личие белковых фракций лейкози-
нов, наряду с другими традиционны-
ми экстрактивными компонентами
ячменя и солода, повышает способ-
ность к пенообразованию, обеспечи-
вает полноту вкуса и стабильность
пивной пены.
Результат достигается путем
применения смеси индивидуальных
фракций низкомолекулярных белков:
лейкозина ячменного зерна с молеку-
лярной массой 15000 Да и лейкози-
на ячменного солода с молекулярной
массой 6000 Да в соотношении от 1:1
до 1:2 в качестве пенообразователя в
процессе производства пива.
Для выявления конкретной моле-
кулярной массы фракции низкомоле-
кулярных белков лейкозина приме-
няли метод диск-электрофореза по
Лэммли в полиакриламидном геле
в присутствии додецилсульфата на-
трия (ДДС-Nа) с последующим вы-
делением фракций белков с опреде-
ленной молекулярной массой [5].
Предложенный метод разделения
белков в значительной степени зави-
сит от размера молекул. В процессе
разделения было установлено соот-
ношение между электрофоретиче-
ской подвижностью и широким диа-
пазоном молекулярных масс белков.
В данном исследовании смесь водо-
растворимых белков, денатуриро-
ванных натрийдодецилсульфатом,
наносили на один гель и подвергали
электрофорезу. В результате было
установлено, что белки, имеющие
различные изоэлектрические точки
и различающиеся по аминокислот-
ному составу, имеют электрофоре-
тические подвижности, не завися-
щие от их изоэлектрической точки и
аминокислотного состава и скорость
их переноса определяется исключи-
тельно величинами их молекулярных
масс. При этом в диапазоне молеку-
лярных масс от 15000 до 100000 Да
точность определения молекулярной
массы при электрофорезе в присут-
ствии ДДС-Nа ±10%.
В результате разделения низ-
комолекулярных фракций белков
методом диск-электрофореза в по-
лиакриламидном геле в присутствии
додецилсульфата натрия (ДДС-Nа)
были выделены фракции водорас-
творимых белков — лейкозинов с
молекулярной массой от 3500 до
15 000 в ячменном зерне, с молеку-
лярной массой от 3300 до 38 000 в
ячменном солоде и солерастворимых
белков — эдестинов с молекулярной
массой от 20 000 до 59 000 в ячмен-
ном зерне. Далее был установлен их
Е.А. Гурковская, канд. хим. наук, профессор; Е.В. Грузинов, д-р хим. наук, профессор
Московский государственный университет технологий и управления
им. К. Г. Разумовского
Применение смеси
лейкозина ячменного зерна
и лейкозина солода
в качестве пенообразователя
УДК 663.43/.44
Ключевые слова: аминокислотный состав; лейкозин
ячменного зерна; лейкозин ячменного солода.
Keywords: amino-acid composition; barley-corn leikosin; barley-malt leucosin.
Таблица 1 Таблица 2 Таблица 3
Аминокислота
Содержание
аминокислот
в белке, %
Лизин 0,53
Гистидин 0,34
Аргинин 0,62
Аспарагиновая кислота 0,59
Треонин 0,38
Серин 0,43
Глутаминовая кислота 2,59
Пролин 1,16
Глицин 0,46
Аланин 0,42
Цистин 0,10
Валин 0,62
Метионин 0,26
Изолейцин 0,38
Лейцин 0,74
Тирозин 0,36
Фенилаланин 0,50
Триптофан 0,12
Аминокислота
Содержание
аминокислот
в белке, %
Лизин 1,06
Гистидин 0,46
Аргинин 1,02
Аспарагиновая кислота 1,09
Треонин 0,78
Серин 0,64
Глутаминовая кислота 4,12
Пролин 1,68
Глицин 0,82
Аланин 0,76
Цистин 0,26
Валин 1,20
Метионин 0,32
Изолейцин 0,92
Лейцин 1,31
Тирозин 0,40
Фенилаланин 0,70
Триптофан 0,35
Аминокислота
Содержание
аминокислот
в белке, %
лейкозин эдестин
Лизин 0,62 0,59
Гистидин 0,31 0,18
Аргинин 0,62 0,47
Аспарагиновая кислота 0,59 0,32
Треонин 0,38 0,07
Серин 0,35 0,19
Глутаминовая кислота 2,59 0,63
Пролин 0,48 0,72
Глицин 0,54 0,17
Аланин 0,58 0,18
Цистин 0,10 0,06
Валин 0,48 0,15
Метионин 0,17 0,08
Изолейцин 0,32 0,17
Лейцин 0,50 5,70
Тирозин 0,27 0,30
Фенилаланин 0,34 0,32
Триптофан 0,19 0,22
Электронная Научная СельскоХозяйственная Библиотека