ЭлБиб

ХРАНЕНИЕ и ПЕРЕРАБОТКА СЕЛЬХОЗСЫРЬЯ • № 10 • 2015

Таким образом, обработка протеолитическими

ФП сериновых протеаз тостированного СШ при-

вела к частичному гидролизу высокомолекулярных

субъединиц глицинина и

-конглицинина, однако

не обеспечила полного устранения антипитатель-

ных белков. Для получения гидролизатов СШ, не

содержащих белковые антипитательные факторы,

требовалась дополнительная предобработка суб-

страта, повышающая доступность белковых моле-

кул для действия протеаз.

Для выполнения данной задачи была проведена

экструзия соевого шрота. Результаты ДДС-электро-

фореза гидролизатов экструдированного СШ пре-

паратами сериновых протеаз (рис. 2) показали, что

все исследуемые ФП гидролизовали соевые белки с

образованием пептидов с М. м. ниже 15 кДа.

Наиболее эффективно соевый белок гидролизо-

вали сериновые протеазы бактериального и живот-

ного происхождения.

На основании полученных данных было установ-

лено, что ФП сериновых протеаз животного, бак-

териального и грибного происхождения проявляют

различия при гидролизе субъединиц глицинина и

-конглицинина в тостированном СШ, но при этом

все исследуемые ФП обеспечивают полный гидро-

лиз белков в экструдированном СШ до пептидов с

М. м. менее 15 кДа.

Исследование проведено в рамках гранта Президента РФ

для государственной поддержки молодых ученых — канди

датов наук МК-5743.2015.4

Л и т е р а т у р а

Žilić S

Thermal inactivation of soybean bioactive proteins/

Žilić

I. Bozović

V. H.‑T. Šukalović

// International Jour-

nal of Food Engineering. — 2012. — №4.

Доморощенкова, М.

Об изменениях в стандартизации

соевого шрота/М. Доморощенкова // Комбикорма. —

2012. — №1. — С. 77–79.

Акаева, Т. К.

Основы химии и технологии получения и

переработки жиров/Т. К. Акаева, С. Н. Петрова // Тех-

нология получения растительных масел. Ч. 1. — Ива-

ново: Иван. гос. хим.‑технол. ун-т, 2007. — 124 с.

Hrčková M

Enzymatic hydrolysis of defatted soy flour by

three different proteases and their effect on the functional

properties of resulting protein hydrolysates/

M. Hrčková,

M. Rusňáková, J. Zemanovič

// Czech Journal of Food Sci-

ence. — 2002. — №1. — P. 7–14.

Fischer M.

Limiting factors for the enzymatic accessibility

of soybean protein/M. Fischer // Ph. D. Thesis. Wageningen

University, The Netherlands, 2006. — 140 p.

Marsman G. J. P.

In vitro accessibility of untreated, toasted

and extruded soybean meals for proteases and carbohydras-

es/ G. J. P. Marsman, H. Gruppen, A. J. Mul, A. G. J. Vor-

agen // Journal of Agricultural and Food Chemistry. —

1997. — №10. — Р. 4088–4095.

Renkema J. M. S.

Formation, structure and rheological

properties of soy protein gels/J. M. S. Renkema // Ph. D.

thesis, Wageningen University, The Netherlands, 2001. — Р.

137.

Jung S.

Structure, protein interactions and in vitro protease

accessibility of extruded and pressurized full-fat soybean

flakes/S. Jung, A. Mahfuz, D. Maurer // Journal Of The

American Oil Chemists Society. — 2009. — V. 86. — P.

475–483.

Nirmal N. P.

Fungal proteases: an overview/N. P. Nirmal,

S. Shankar, R. S. Laxman // International journal of bio-

technology and biosciences. — 2011. — №1. — P. 1–40.

10.

Kumar C. G.

Microbial alkaline proteases: From a bioindus-

trial viewpoint./C. G. Kumar, H. Takagi // Biotechnology

Advances. — 1999. — V. 17. — P. 561–594.

11.

Ellaiah P.

A review on microbial alkaline proteases/P. Ella-

iah, B. Srinivasulu, K. Adinarayana // Journal of Scien-

tific and Industrial Research. — 2002. — V. 61. — P. 690–

704.

12.

Mienda B. S., Yahya A., Galadima I. A., Shamsir M. S.

overview of microbial proteases for industrial applications.

// Research Journal of Pharmaceutical, Biological and

Chemical Sciences. — 2014. — №1. — P. 388–396.

13.

Римарева, Л. В.

Перспективы использования протеоли-

тических ферментных препаратов/Л. В. Римарева //

Пищевая промышленность. — 1996. — № 3. — С.

44–45.

14.

Siezen R. J.

Subtilases: The superfamily of subtilisin-like

serine proteases/R. J. Siezen, J. A. M. Leunissen // Protein

Science. — 1997. — V. 6. — P. 501–523.

15.

Лысенко, Л. А.

Протеолитическая регуляция биологи-

ческих процессов/Л. А. Лысенко, Н. Н. Немова,

Н. П. Канцерова. — Петрозаводск: Карельский науч-

ный центр РАН, 2011. — 482 с.

16.

Polaina J. J.

Industrial Enzymes: Structure, Function and

Applications/J. J. Polaina, A. P. MacCabe. — The Nether-

lands: Springer, 2007. — 641 p.

17.

Европейский

патент 0498452A2, C12N9/58, C12P21/00,

Process for the production of protease C/Petkovic T., заяви-

тель KRKA, tovarna zdravil, p. o. — №EP19920102078,

заявл. 07.02.1992, опубл. 12.08.1992.

18.

ГОСТ Р

53974–2010. Ферментные препараты для пище-

вой промышленности. Методы определения протеоли-

тической активности. — Введ. 2012‑01‑01. — М.: Изда-

тельство стандартов. — 14 с.

19.

Barać M.

B Soy protein modification — a review/

M. B. Barać,

S. P. Stanojević, S. T. Jovanović, M. B. Pešić

// Acta Peri-

odica Technologica. — 2004. — V. 35. — P. 3–16.

Электронная Научная СельскоХозяйственная Библиотека