Table of Contents Table of Contents
Previous Page  7 / 60 Next Page
Information
Show Menu
Previous Page 7 / 60 Next Page
Page Background

5

ХРАНЕНИЕ и ПЕРЕРАБОТКА СЕЛЬХОЗСЫРЬЯ • № 10 • 2015

О

дин из основных способов решения пробле-

мы дефицита пищевого и кормового белка —

рациональное использование шротов и

жмыхов масличных культур. В частности, соевый

шрот (СШ), образующийся после экстракции масла

растворителем, характеризуется высоким содержа-

нием белка с полноценным аминокислотным

составом и может служить перспективным сырьем

для получения кормовых и пищевых белковых

добавок. В то же время, основные белки сои обла-

дают антипитательными свойствами. Глицинин и

β

-конглицинин, составляющие около 70% соевого

белка, являются запасными белками и используют-

ся прорастающими семенами в качестве источника

азота. Они негативно воздействуют на иммунную

систему человека и животных, проявляя антиген-

ные свойства. Трипсиновые ингибиторы, лектины,

липоксигеназа и уреаза осуществляют метаболи-

ческие функции. Их присутствие в кормах приво-

дит к нарушению пищеварения и снижению пита-

тельной ценности продуктов. Они относятся к тер-

молабильным белкам и устраняются в процессе

тостирования — влаготепловой обработки, совме-

щенной с отгонкой растворителя [1–3].

Молекулы глицинина и

β

-конглицинина благо-

даря наличию дисульфидных связей более устой-

чивы к действию температуры и сохраняют анти-

питательные свойства после тостирования. Ком-

пактная структура нативных белков глицинина и

β

-конглицинина и наличие дисульфидных связей

препятствуют ферментативному гидролизу проте-

азами [4–7]. Различные способы дополнительной

термообработки СШ под давлением, в том числе

экструзия, не устраняют аллергенных свойств гли-

цинина и

β

-конглицинина, обусловленных харак-

терными аминокислотными последовательностя-

ми, однако приводят к денатурации молекул, что

повышает их атакуемость протеазами [6, 8].

Для ферментативного гидролиза белоксодержа-

щего сырья часто используют препараты сериновых

протеаз, представляющих наиболее важную группу

коммерческих ферментов [9]. Сериновые протеазы

характеризуются широкой субстратной специфич-

ностью и способностью к расщеплению трудногид-

ролизуемых субстратов растительного и животного

происхождения [10–13]. На основании молекуляр-

ной структуры сериновые протеазы подразделяют

на шесть семейств, основные из которых — субти-

лизины и трипсиноподобные протеазы [14]. Фер-

менты из различных семейств могут несколько раз-

личаться по субстратной специфичности или по

отношению к различным ингибиторам. Так, трип-

синовые ингибиторы сои инактивируют химотрип-

синподобные сериновые протеазы и не влияют на

активность субтилизинов [15].

В технологических процессах применяют фер-

ментные препараты (ФП) сериновых протеаз бак-

териального, грибного и животного происхождения

[9]. В зависимости от источника получения ФП

может содержать сериновые протеазы, относящи-

еся к различным семействам.

Основой комплексного ФП Панкреатина живот-

ного происхождения, получаемого из поджелудоч-

ной железы свиней или коров, являются трипсин и

химотрипсин. Коммерческие ФП сериновых про-

теаз микробного происхождения производят, как

правило, на основе бактерий рода

Bacillus

. Из куль-

туральной жидкости штамма

Bacillus licheniformis

получают высокоактивный ФП щелочной серино-

вой протеазы Alcalase (Novozymes), содержащей,

преимущественно субтилизин Карлсберг [10, 12,

16]. Cреди грибных продуцентов сериновых проте-

аз известен высокопродуктивный штамм

Acremoni­

um chrysogenum

, синтезирующий субтилизин [17].

На основе данного штамма производится коммер-

ческий ФП Протолад С (ОАО «Энзим»).

Цель исследований — сравнение эффективности

различных ФП сериновых протеаз при устранении

белковых антипитательных веществ в тостирован-

ном и экструдированном СШ. Объектами исследо-

вания служили тостированный СШ и его экструдат.

Экструзионную предобработку тостированного СШ

осуществляли с использованием двухшнекового

экструдера Werner&Pleiderer Continua 37 (Германия)

при температуре 120 °С.

В работе использовали следующие ФП серино-

вых протеаз:

ФП животного происхождения Панкреатин (Bel•

ger Biochemie, Германия);

ФП бактериального происхождения Алкалаза 2,4 Л

(Novozymes, Дания);

ФП грибного происхождения Протолад С (ОАО

«Энзим», Украина).

Образцы тостированного и экструдированного

СШ смешивали с водопроводной водой, содержа-

щей ФП в дозировке 2 ед / г субстрата. В связи с

УДК 678.027.3+577.15/66-963

Применение ферментных препаратов

сериновых протеаз при гидролизе тостированного

и экструдированного соевого шрота

Канд. техн. наук А.С. Середа; канд. техн. наук Е.В. Костылева; И.А. Смирнова; канд. техн. наук А.Ю. Шариков

ВНИИ пищевой биотехнологии, г. Москва

Теоретические аспекты хранения и переработки сельхозпродукции

Электронная Научная СельскоХозяйстве ная Библиотека