ЭлБиб

10 / 60

8 ХРАНЕНИЕ и ПЕРЕРАБОТКА СЕЛЬХОЗСЫРЬЯ • № 10 • 2015
Применение ферментных препаратов сериновых
протеаз при гидролизе тостированного
и экструдированного соевого шрота
Ключевые слова
глицинин; β-конглицинин; сериновые протеазы;
соевый шрот; экструзия.
Реферат
Благодаря высокому содержанию полноценного по аминокис-
лотному составу белка соевый шрот — перспективное сырье
для получения кормовых и пищевых белковых добавок. В
то же время около 70% соевого белка представлено термо-
устойчивыми антипитательными белками — глицинином и
β-конглицинином, проявляющими антигенные свойства. В
связи с компактной структурой молекул и присутствием
дисульфидных связей глицинин и β -конглицинин — трудно-
гидролизуемые белки. Для полного устранения иммуногенных
свойств молекул глицинина и β-конглицинина необходимо
использовать протеазы с широкой субстратной специфичнос-
тью в сочетании с экструзионной предобработкой субстрата.
Для ферментативного гидролиза белоксодержащих субстра-
тов растительного и животного происхождения наиболее
часто используются препараты сериновых протеаз. Серино-
вые протеазы из разных источников могут отличаться по суб-
стратной специфичности и способности к расщеплению труд-
ногидролизуемых субстратов. В работе оценивалась эффек-
тивность гидролиза тостированного и экструдированного
соевого шрота ферментными препаратами сериновых проте-
аз бактериального, грибного и животного происхождения:
Алкалаза 2,4 Л, Протолад С и Панкреатин соответственно.
Гидролиз субстрата проводили в высококонцентрированной
среде при температуре 50 °С в течение 5 ч. Экструдирование
шрота использовалось как дополнительный фактор воздейс-
твия на структуру белков и осуществлялось при температуре
120 °С и общем влагосодержании в камере экструдера 20%.
На основании результатов электрофореза высушенных гид-
ролизатов тостированного и экструдированного соевого
шрота было установлено, что сериновые протеазы проявляли
различия при гидролизе субъединиц глицинина и
β-конглицинина в тостированном соевом шроте. При этом все
исследуемые ферментные препараты обеспечивали полный
гидролиз белков в экструдированном соевом шроте до пеп-
тидов с молекулярной массой менее 15 кДа. Наибольшую
активность в отношении всех субъединиц β-конглицинина и
полипептида А глицинина в тостированном шроте проявили
препараты сериновых протеаз животного и бактериального
происхождения.
Авторы
Середа Анна Сергеевна, канд. техн. наук;
Костылева Елена Викторовна, канд. техн. наук;
Смирнова Ирина Александровна;
Шариков Антон Юрьевич, канд. техн. наук
ВНИИ пищевой биотехнологии,
111033, Москва, ул. Самокатная, д. 4б,
The Use of Enzyme Preparations of Serine Proteases
in the Hydrolysis of Toasted
and Extruded Soybean Meal
Key words
glycinin; β-conglycinin; serine proteases;
soybean meal; extrusion cooking.
Abstract
Due to the high content of the protein with balanced amino acids
profile, soybean meal is a promising raw material for feed and
food protein supplements. At the same time, antinutritional heat-
stable proteins — glycinin and β-conglycinin exhibiting antigenic
properties, account for about 70% of the soy protein. Сompact
structure of molecules and disulfide bonds presence make glycinin
and β-conglycinin hardly hydrolyzable. To eliminate the
immunogenic properties of glycinin and β-conglycinin, the
application of proteases with broad substrate specificity in
combination with the extrusion pretreatment of the substrate is
required. Serine proteases are most frequently used for the
enzymatic hydrolysis of plant and animal protein-containing
substrates. Serine proteases from various sources may differ in
substrate specificity and capability for cleavage of hardly
hydrolyzable substrates. In this paper, the efficacy of serine
protease enzyme preparations of bacterial, fungal, and animal
origin in hydrolysis of the toasted and extruded soybean meal was
evaluated. Hydrolysis of soybean meal was carried out in high
concentrated media at substrate at temperature 50 °C. Extrusion
cooking was used as additional factor for modification of protein
structure and was carried out at temperature 120 °C. The results
of electrophoresis of the dried hydrolysates of toasted and
extruded soybean meal showed, that serine proteases exhibited
differences in the hydrolysis of glycinin and β -conglycinin subunits
in toasted soybean meal, but all the studied enzyme preparations
provided a complete hydrolysis of proteins in extruded soybean
meal to peptides with molecular weight under 15 kDa. The
preparations of serine proteases of animal and bacterial origin
showed the greatest activity against all β-conglycinin subunits and
polypeptide A of glycinin in toasted soybean meal.
Authors
Sereda Anna Sergeevna, Candidate of Technical Science;
Kostyleva Elena Viktorovna, Candidate of Technical Science;
Smirnova Irina Alexandrovna;
Sharikov Anton Yurievich, Candidate of Technical Science
All-Russian Research Institute of Food Biotechnology,
4b Samokatnaya St., Moscow, 111033, Russia,
Электро ная Научная СельскоХозяйственная Библиотека