Table of Contents Table of Contents
Previous Page  49 / 60 Next Page
Information
Show Menu
Previous Page 49 / 60 Next Page
Page Background

массой до 350–400 Да. Общее содержание низко-

молекулярных пептидов с ММ до 1000 Да составило

92 %. При этом прослеживалась следующая зависи-

мость: чем глубже протекал гидролиз, тем больше

образовывалось веществ, которые светятся в УФ диа-

пазоне (т.е. молекул, имеющих в своем составе аро-

матический фрагмент: фенилаланин, триптофан, ти-

розин, гистидин).

Результаты исследований аминокислотного

состава ферментолизатов биомассы гриба

A.oryzae

12-84 подтвердили данные спектрального анализа

белковых веществ. Максимальное накопление ами-

нокислот в свободной форме наблюдалось в фермен-

толизатах биомассы, полученных при воздействии

полного комплекса ферментов

b

-глюканазного,

протеиназного и пептидазного действия в течение 5

и 18 ч, и составило 10,11 и 11,85 % соответственно

(табл. 4). При этом степень гидролиза белка в фер-

ментолизатах микромицета достигала 58 и 68 %.

В процессе автолиза биомассы фракционный со-

став белковых веществ микромицета также изменял-

ся, так как высокомолекулярные полимеры подверга-

лись каталитическому воздействию внутриклеточных

ферментов: за 18 ч протеолиза содержание низкомо-

лекулярных пептидов с ММдо 1000 Да составило 86 %,

в том числе свободных аминокислот —порядка 52 % от

общего количества белковых веществ (см. табл. 3 и 4).

Исследования, проведенные с использованием ка-

пиллярного электрофореза подтвердили, что струк-

турный и биохимический состав биомассы в про-

цессе ферментолиза микромицета также существен-

но изменялся, так как содержащиеся в биомассе вы-

сокомолекулярные белковые вещества, нуклеиновые

кислоты, полисахариды клеточных стенок и их комп-

лексы подвергались каталитическому воздействию

экзогенных и внутриклеточных ферментов. В ре-

зультате биодеструкции субклеточных структур вы-

свобождались катионы (табл. 5) и анионы (рис. 3),

47

ÕÐÀÍÅÍÈÅ È ÏÅÐÅÐÀÁÎÒКÀ ÑÅËÜÕÎÇÑÛÐÜß, ¹ 2, 2015

ÀÑÏ

1,70

0,41

1,02

1,31

1,16

ÑÅÐ

0,08

0,02

0,04

0,03

ÒÐÅ

0,57

0,12

0,18

0,11

ГËУ

1,31

0,27

0,97

1,17

0,72

ÏÐÎ

0,19

0,04

0,08

0,07

ГËÈ

0,60

0,27

0,36

0,32

ÀËÀ

0,74

0,12

0,15

0,16

ЦÈÑ

0,44

ВÀË

0,44

0,10

0,27

0,31

0,25

МÅÒ

1,67

0,38

1,33

1,49

1,13

ÈËÅ

0,83

0,02

0,17

0,21

0,24

ËÅЙ

0,39

0,08

0,28

0,32

0,34

ÒÈÐ

0,52

0,10

0,19

0,25

0,19

ФÅÍ

0,67

0,13

0,56

0,61

0,47

ГÈÑ

1,01

0,12

0,62

0,72

0,62

ËÈÇ

1,28

0,16

0,73

0,80

0,08

ÒÐÏ

3,61

0,94

2,42

2,63

2,30

ÀÐГ

1,42

0,48

0,98

1,22

1,28

Èтого

17,47

3,19

10,11

11,85

9,47

% от общего

100

18

58

68

54

количества

Àминокислота

Îбщие ÀК

в исходной

биомассе

ГкÑ+ÁÏÑ

(5 ч)

ГкÑ+ÁÏÑ+ГÏÑ

(5 ч)

ГкÑ+ÁÏÑ+ГÏÑ

(18 ч)

Àвтолиз

18 ч

Ñвободные ÀК в ферментолизатах биомассы

Ñодержание аминокислот, %

Таблица 4

Накопление свободных аминокислот в ферментолизатах грибной биомассы

под действием различных ферментативных систем

Àммоний

61,1

127,2

150,9

55,2

229,9

107,2

Калий

3375

3848

4157

3700

4452

4274

Кальций

68

126,8

130,5

78,1

198,3

120,9

Íатрий

23,0

407,6

425,4

55,9

496,5

286,5

Магний

24,0

107,9

98,1

74,6

135,5

104,0

Ëитий

0,9

1,4

1,2

1,0

3,3

1,7

Таблица 5

ñодержание катионов в ферментолизатах биомассы гриба

Aspergillus oryzae

12-84

Èсходная

биомасса

Катионы

Ферментолизаты биомассы,

обработанной различными ферментативными системами

ГкÑ+ÁÏÑ

(5 ч)

ГкÑ+ÁÏÑ+ГÏÑ

(5 ч)

ÁÏÑ+ГÏÑ

(5 ч)

ГкÑ+ÁÏÑ+ГÏÑ

(18 ч)

Àвтолизат

биомассы

18 ч

Концентрация катионов в анализируемых объектах, мг/дм

3

Электронная Научная СельскоХозяйственная Библиотека