ЭлБиб

ВСЕ О МЯСЕ, 4-2007

СЕКРЕТЫ КУЛИНАРИИ

Внативномбелкепептидныегруппыэкранированывнешней

гидратной оболочкой или находятся внутри белковой глобулы

и таким образом защищены от внешних воздействий. При

денатурации белок теряет гидратную оболочку, что облегчает

доступ пищеварительным ферментам желудочно-кишечного

тракта к функциональным группам. Белок переваривается

быстрее. Кроме того, иногда ингибиторная функция белка ис-

чезаетпоследенатурации.Врезультатетепловойденатурации

белкапроисходитагрегированиебелковыхмолекул.Поскольку

гидратная оболочка вокруг молекулы белка нарушается, от-

дельные молекулы белка соединяются между собой в более

крупные частицы и уже не могут держаться в растворе. На-

чинается процесс свертывания белков, в результате которого

образуются новые молекулярные связи.

Взаимодействиеденатурированныхмолекулбелкавраство-

рахи гелях протекает по-разному. Вслабоконцентрированных

белковых растворах при тепловой денатурации агрегация мо-

лекулбелкапроисходитпутемобразованиямежмолекулярных

связей как прочных, например дисульфидных, так и слабых

(но многочисленных) – водородных. В результате образуются

крупные частицы. Дальнейшая агрегация частиц приводит

к расслоению коллоидной системы, образованию хлопьев

белка,выпадающихвосадокиливсплывающихнаповерхность

жидкости, часто с образованием пены. Концентрация белков

в таких растворах не превышает 1%.

В более концентрированных белковых растворах при де-

натурации белков образуется сплошной гель, удерживающий

всю воду, содержащуюся в коллоидной системе. В результате

агрегацииденатурированныхмолекулбелкаобразуетсяструк-

турированная белковая система. Денатурация белков в кон-

центрированных растворах с образованием сплошного геля

происходит при тепловой обработке мяса, рыбы (белки сар-

коплазмы), куриных яиц и разных смесей на их основе. Точные

концентрации белков, при которых их растворы в результате

нагревания образуют сплошай гель, неизвестны. Учитывая,

чтоспособностькгелеобразованиюубелковзависитотконфи-

гурации(асимметрии)молекулихарактераобразующихсяпри

этоммежмолекулярных связей, надо полагать, что для разных

белков указанные концентрации различны. Некоторые белки,

представляющие собой более или менее обводненные гели,

при денатурации уплотняются, в результате чего происходит

их дегидратация с отделением жидкости в окружающую сре-

ду. Белковый гель, подвергшийся нагреванию, как правило,

характеризуется меньшим объемом, массой, пластичностью,

повышенноймеханическойпрочностьюибольшейупругостью

по сравнению с исходным гелем нативных белков. Подобные

изменениябелковнаблюдаютсяпритепловойобработкемяса,

рыбы (белки миофибрилл), варке круп, бобовых, макаронных

изделий, выпечке изделий из теста.

Таким образом, гели представляют собой коллоидные

системы или растворы высокомолекулярных соединений,

утратившиетекучестьиз-завозникновениявнихопределенных

внутренних структур в виде пространственного сетчатого кар-

каса, ячейки которого заполнены дисперсионной средой.

Деструкция белков

При тепловой обработке продуктов изменения белков

не ограничиваются их денатурацией. Для доведения продукта

до полной готовности необходимо нагревать его при темпе-

ратурах, близких к 100 °С, более или менее продолжительное

время. В этих условиях белки подвергаются дальнейшим

изменениям, связанным с разрушением их макромолекул.

На первом этапе изменений от белковых молекул могут отще-

плятьсяфункциональныегруппысобразованиемтакихлетучих

продуктов, как аммиак, сероводород, фосфористый водород,

углеродаоксид.Накапливаясьвпродуктеиокружающейсреде,

этивеществаучаствуютвобразованиивкусаиароматаготовой

пищи. При длительном гидротермическом воздействии часть

белков может гидролизоваться с расщеплением пептидных

связей. При этомпроисходит деполимеризация белковоймо-

лекулы с образованием водорастворимых азотистых веществ

небелкового характера (свободных аминокислот, пептидов).

Деструкцияколлагенамясаирыбыприводиткобразованию

глютина – белка, растворимого в горячей воде. Аминокислот-

ный состав глютина аналогичен составу коллагена. На пере-

ход коллагена в глютин влияют следующие технологические

факторы:

•

температурасреды;прижареньемяса,птицы,рыбы,когда

температуравтолщепродуктанепревышает80…85°С,переход

коллагена в глютин протекает медленно; в связи с этим кули-

нарнаяобработкаметодомжареньявозможнатолькодлятаких

частейтуш,вкоторыхколлагенасодержитсясравнительномало

и морфологическое строение соединительной ткани простое,

коллагеновые волокна тонкие, располагаются параллельно

направлениюмышечных волокон; коллаген рыб подвергается

деструкции значительно легче, чеммяса (говядины)

•

реакция среды; подкисление ее пищевыми кислотами

илипродуктами, добавками, содержащимиэти кислоты, уско-

ряет переход коллагена в глютин

•

измельчение мяса способствует снижению гидротерми-

ческой устойчивости коллагена; это объясняется тем, что при

измельчении мяса в мясорубке или рыхлении порционных

кусков мяса волокна коллагена разрезаются на более мелкие

фрагменты,поверхностьконтактабелкасокружающейсредой

многократно возрастает.

Наряду с перечисленными выше технологическими фак-

торами на устойчивость коллагена к гидротермической

дезагрегации влияют анатомо-морфологические признаки:

в мясных тушах количество внутримышечной ткани и слож-

ностьеестроениявозрастаютпонаправлениюотзаднейчасти

кпередней,атакжесверхувниз;такимобразом,болеежесткое

мясо имеет и более низкую пищевую ценность, так как белки

соединительнойтканиявляютсянеполноценнымипоаминокис-

лотномусоставу.Деструкцияколлагенадоглютинаускоряется

и вщелочной среде.

Поведение белка-глютина (желатина) в растворе зависит

от температуры. При высокой температуре водные растворы

глютина обладают свойствами нормальной (ньютоновской)

жидкости, молекулы глютина независимо от их молекулярной

массы находятся в изолированном друг от друга состоянии.

Помереохлажденияраствора,притемпературениже40°С,его

молякулярно-дисперсное состояние нарушается, появляются

свойства упруго-вязкой жидкости, свойственные псевдора-

створам.Дальнейшееохлаждениеводяногораствораглютина

сопровождается постепенным появлением упругих свойств

с образованием студня, характеризующегося определенной

величиной предельного напряжения сдвига. При постоянной

температуре окружающей среды (например, 5 °С) в течение

50…80 мин механическая прочность студня возрастает и ста-

билизируется. Студни с достаточно высокой механической

прочностью можно получить и при комнатной температуре,

увеличив концентрацию глютина до 3,5%. Однако на практике

стремятся снижать концентрацию глютина, одновременно

понижая температуру процесса, и таким способом получают

более пластичные и, следовательно, более нежные студни.

При варке мяса часть глютина переходит в бульон (0,5…1,0%

массы мяса). При варке студней с использованием субпро-

дуктов второй категории (ноги, головы, хвосты) состав мяса

подбирают так, чтобы содержание глютина в бульоне к концу

варкинепревышало3%.Приваркекостныхбульоновколлаген

костей – оссеин – также денатурирует и переходит в глютин.

Однакооссеинкостейдовольноустойчивкгидротермическому

воздействию–дляполучениябульонас3%-нойконцентрацией

глютина измельченные кости надо варить около 5 ч.

Электронная Научная СельскоХозяйственная Библиотека