ЭлБиб

СОСТОЯНИЕ ВСЕМИРНЫХ ГЕНЕТИЧЕСКИХ РЕСУРСОВ ЖИВОТНЫХ

В СФЕРЕ ПРОДОВОЛЬСТВИЯ И СЕЛЬСКОГО ХОЗЯЙСТВА

РАЗДЕЛ

372

нять функцию белка и взаимодействия белок–белок

на молекулярном уровне, было бы полезно опреде-

лить структуру всех белков в клетке или организме. К

настоящему времени, однако, этого еще не достигли.

Интересно, что количество вариантов различных бел-

ков, появляющихся в процессе белкового синтеза (в

частности, в результате альтернативного сплайсинга

и/или пост-трансляционной модификации), суще-

ственно больше, чем количество генов в геноме.

Масс-спектрометрия (аналитический метод для

определения молекулярных масс) в комбинации с

хроматографией или техникой электрофоретического

разделения является в настоящее время предпочти-

тельнымметодомдляидентификацииэндогенныхбел-

ков в клетках, характеристики пост-трансляционных

модификаций и определения относительного со-

держания белков (Zhu и др., 2003). Двумерный

гель-электрофорез уникален в отношении большого

числа белков (>10 000), которые можно разделить

и визуализировать в одном эксперименте. Белковые

пятна вырезаются из геля, затем подвергаются про-

теолитическому перевариванию, и затем белки иден-

тифицируются с использованием масс-спектрометрии

(Aebersold, Mann, 2003). Однако стандартизация и

автоматизация двумерного гель-электрофореза до-

стигается с трудом, и использование получающегося

белкового рисунка, отражающего карту протеомы,

оказывается успешным только в некоторых случаях.

Дополняющая методика, жидкостная хроматография,

автоматизируется легко и может быть прямо объеди-

нена с масс-спектрометрией. Основанные на аффи-

ности методы протеомики, которые основывают-

ся на микроматрицах, являются альтернативным

подходом к белковому профилированию (Lueking и

др., 2003), они могут использоваться и для выявле-

ния взаимодействий белок-белок. Такая информация

существенна для алгоритмического моделирования

биологических путей. Однако специфичность связы-

вания остается проблемой в применении белковых

микроматриц, поскольку невозможно точно пред-

сказать перекрестную реактивность. Существуют

альтернативные подходы для выявления взаимодей-

ствий белок-белок, такие, как система двух гибридов

(Fields, Song, 1989). Однако ни один из современных

методов не позволяет количественно определить

связывающиеся белки, и остается неясным, в какой

Вставка 78

Базы данных биологических молекул

Существует ряд баз данных, в которых собирается

информация по биологическим молекулам:

Базы данных по секвенированной ДНК:

• Европейская лаборатория молекулярной

биологии (EMBL):

http://www.ebi.ac.uk/embl/index.html

• ГенБанк:

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/

• Банк ДНК-данных Японии (DDBJ):

http://www.ddbj.nig.ac.jp

Базы данных белков:

• Швейцарский-ПРОТ:

http://www.expasy.ch/sprot/sprot-top.html

• Информационные ресурсы белков (PIR):

http://pir.georgetown.edu/pirwww/

• Банк данных белков (PDB):

http://www.rcsb.org/pdb/

Сервис по идентификации генов, сайты

Био-портала:

• Геномные странички:

http://www.hgmp.mrc. ac.uk/GenomeWeb/nuc-geneid.html

• BCM поисковое устройство:

http://searchlauncher.bcm.tmc.edu/

• МОЛБИОЛ:

http://www.molbiol.net/

• Инструменты биомолекулярных исследований

Педро:

http://www.biophys.uni-duesseldorf.de/

BioNet/Pedro/ research_tools.html

• ExPASy сервер Молекулярной биологии:

http://www.expasy.ch/

Базы данных, представляющие интерес в

связи с доместицированными животными:

http://locus.jouy.inra.fr/cgi-bin/bovmap/intro.pl http://www.cgd.csiro.au/cgd.html http://www.ri.bbsrc.ac.uk/cgi-bin/arkdb/browsers/ http://www.marc.usda.gov/genome/genome.html http://www.ncbi.nlm.nih.gov/genome/guide/pig/ http://www.ensembl.org/index.html http://www.tigr.org/ http://omia.angis.org.au/ http://www.livestockgenomics.csiro.au/ibiss/ http://www.thearkdb.org/ http://www.hgsc.bcm.tmc.edu/projects/bovine/