Table of Contents Table of Contents
Previous Page  7 / 202 Next Page
Information
Show Menu
Previous Page 7 / 202 Next Page
Page Background

5

ВВЕДЕНИЕ

В начале 70

-

х годов прошлого столетия наметился существенный

прогресс в исследованиях, проводившихся в области популяционной

генетики. Такое развитие стало возможным благодаря использованию

физико

-

химического метода белкового электрофореза для анализа раз-

личного рода ферментов. Хотя к этому периоду времени теоретический

аспект данного методического подхода был уже довольно хорошо раз-

вит, особенно школой

S.Wright [405, 406]

, анализ ферментных систем

изучаемых организмов, в отсутствие различных и многочисленных мо-

лекулярно

-

генетических маркеров, мог быть подтвержден только лишь

прямыми экспериментальными данными. В доказательство этому, в по-

следующие тридцать лет появились сотни работ по изучению аллофер-

ментного и изоферментного полиморфизма у различных организмов.

Так, например, в конце 1980

-

х годов было опубликовано несколько ос-

новных библиографических обзоров, посвященных рассмотрению по-

лиморфизма аллоферментов как в царстве растений, так и в царстве жи-

вотных [

164, 278].

Подробные исследования на уровне аллоферментов проводились

в различных дисциплинах (физиология, биохимия, генетика, селекция)

для решения различных по своим целям задач (изучение структуры по-

пуляций и полиплоидии, при проведении гибридизации и анализе гиб-

ридов, в систематике и др.)

[221, 270]

. Аллоферментный анализ относи-

тельно прост и легок в исполнении. Как правило, для проведения алло-

ферментного анализа приготовляется гомогенат из какой

-

либо ткани, и

полученный экстракт разделяется в полиакриламидном или крахмаль-

ном геле. При этом белки, находящиеся в этом экстракте, последова-

тельно разделяются по зарядам и размерам. После электрофореза гель

окрашивается в соответствии с ферментативной активностью выявляе-

мого фермента. Для этого добавляют ферментный субстрат и краситель,

которые, при вступлении в определенную биохимическую реакцию, ок-

рашивают белковые полосы ферментов в том положении на геле, кото-

рое соответствует миграционному положению ферментного белка. В за-

висимости от числа локусов, их состояния (гомо

-

или гетерозиготно-

сти), и конфигурации ферментной молекулы, проявляется от одной до

нескольких полос на геле. Позиции этих полос могут быть полиморф-

Электронная Научная СельскоХозяйственная Библиотека