Биохимия белковых веществ
0.1600 1,30 8,1 0,2360 1.92 8,1 0 .2 1 1 2 1,68 8 ,0 Препарат № 2 переосаждаем из МагСОз. Рафинируем по спо собу настаивания с */ 4 %-ной уксусной кислотой, водой, спиртом, эфиром. Высушенный в термостате при 40°, препарат дает сле дующие числа титрования: 2 2 2 Чистый так называемый «лактопротеин» имеет те же свойства по растворимости, коагуляции, оптическим явлениям, как и казеин. Действие Lab*a на достаточно концентрированные растворы так на зываемого «лактопротеина» в присутствии солей кальция совершен но аналогично действию Lab'a на казеин. Отсюда ясен вывод, что так называемый «лактопротеин» есть тоже не что иное, как одна из физических фракций казеина. Неполнота и несовершенство способов индивидуализации бел ков увеличивали количество белковых особей. Отличимые друг от друга малоустойчивыми, трудно анализируемыми признаками, бел ки плохо поддавались классификации. Ряд загрязняющих веществ неорганического и органического происхождения еще более запу тывал истинные отношения между белками. Выдвинутый мною критерий индивидуализации белков на осно ве определения эквивалентного веса есть не что иное, как обычный метод индивидуализации химических элементов, метод, считающий ся наиболее надежным. Тщательная рафинация белков молока, проверяемая методом чисел титрования, приводит к положению, что в молоке имеется лишь один белок — казеин, — а все прочие, обо собленные под разными названиями белки, — суть лишь фракции того же казеина, часто очень загрязненные солями кальция, нат рия и калия. Нет ни параказеина, ни лактоальбумина, ни лактопротеина как индивидуумов, различающихся по внутреннему химическому соста ву между собой и казеином, есть только физико-химические видо изменения казеина в растворах. Напечатано в «Трудах Вологодского молочно-хозяйственного института>, 1918. 3* Электронная Н учная СельскоХозяйственная Библиотека
RkJQdWJsaXNoZXIy