Биохимия белковых веществ

Казеин по своим ионным функциям принят за амфотерный бе­ лок, легумин тоже. Но если по отношению к казеину рядом иссле­ дователей (Long, Spiro, Robertson, Перов) общепризнана возмож­ ность титрования (от 8,0 до 10 п/10 NaOH на 1 г препарата белка), то по отношению к легумину Осборн категорически настаи­ вает: «Как бы то ни было, невероятно, чтобы легумин был белком с сильно кислым характером и растворялся в воде только будучи, связан с сильными основаниями» (стр. 81). По Осборну, 1 г легу- мина требует для нейтрализации по фенолфталеину около 2 см^ п/10 NaOH, т. е. в четыре раза меньше, чем казеин. Эта кислот­ ность, по предположению Осборна, принадлежит не самому белку, а кислоте, присоединившейся к легумину. Отсюда ясно, что клас­ сическая химия признает глубокие различия между легумином и ка­ зеином и по ионным функциям. Между тем уже Риттгаузен во второй половине XIX в. в своих работах пытался установить общность между животными и расти­ тельными белками, а также элементы единства в растительных бел­ ках. Идеи Риттгаузена были настолько ненавистны для современ­ ной ему химии, что Вейль, выступивший против Риттгаузена, был встречен триумфом. Осборн пишет, что взгляды Вейля послужили опорой для дискредитации работ Риттгаузена, и, несмотря ни на ■что, «физиологи продолжали относиться пренебрежительно и недо­ верчиво к его (Риттгаузена) утверждениям». Осборн, начавший после Риттгаузена исследования белков в противоположном напра­ влении, т. е. стараясь доказать их различие, получил безоговороч­ ное признание современной химии. Различие белков часто заключается почти исключительно в ами­ нокислотном составе. К сожалению, приемы определения аминокис­ лот при гидролизе белка недостаточно точны, весьма сложны и трудоемки, что создает затруднение для постоянного пользования ими в лаборатории. Точный анализ с гидролизом одного препарата должен являться темой научного работника в течение года. Но, кроме того, нет надежных данных прн определении ахмннокис- лот в белках. Так, в монографии Кона по физической химии бел­ ков (Ergebnisse der Physiologic) имеются ссылки на работы экспе­ риментаторов, резко противоречащих в своих анализах, а именно: в яичном альбумине, по Фюрту, содержится 2,6% триптофана, а по -Мею, 1,1%; в казеине, по Фюрту, 2,2% триптофана, а по Луни, 1,3%; в казеине, по Фолину, 6,5 тирозина, а по Линдерштрем— Лангу, 3,8%. Таких примеров можно привести немало. Эти противоречия можно объяснить следующим образом: 1) или признать, что приемы определения аминокислот настолько неточ­ ны, что к ним нужно отнестись как к сугубо ориентировочным ме­ тодам изучения белков; 2) или считать, что при гидролизе проис­ ходят сложные процессы, приводящие к образованию искусствен­ ных продуктов — аминокислот, для которых нет постоянной зако­ номерности по выходам; 3) или же признать, что белки у разных исследователей были не равноценными, различными. Все три пред­ положения правдоподобны. .270 Электронная Научная С льскоХозяйственная Библиотека