Биохимия белковых веществ
СРАВНИТЕЛЬНАЯ ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА КАЗЕИНОВОЙ И ГОРОХОВОЙ БЕЛКОВЫХ ПРОТОКИСЛОТ* Введение Химия белка разделяет непереходимыми гранями белки живот ного и растительного происхождения на две принципиально несход ные области веществ. Казеин — белок молока — принадлежит к нуклеоальбуминам, фосфоросодержащим белкам, не имеющим подобного себе ни одном растительном субстрате; легумин — белок бобовых, раститель ный глобулин по Осборну — один из типичнейших белков—не имеет ничего общего с глобулинами животных плазм, являясь специфиче ским особым белком «растительного царства». Различие между легумином и казенном видно из элементарпога анализа: Легумин. Казеин . о/о углерода 51,74 52,96 о/о азота 17,78 15,65 % серы 0,42 0,758 Таким образом, разность для углерода 1%, для азота 2%, а со держание серы в казеине почти вдвое больше. По аминокислотному составу легумин и казеин по ряду амино кислот не совпадают: в легумине глютаминовой кислоты 16,97%, в казеине— 10,77%; тирозина в легумине 1,55%, в казеине 4,5%; аргинина соответственно 11,73% и 4,8%; гистидина казеин содержит 1,69%, а легумин 2,6%; триптофана в легумине вообще нет, в ка зеине— до 2%. Классическая химия поэтому имеет основания утверждать, что под этими названиями существуют два совершенно различных вещества. Даже с точки зрения физико-химических свойств заметно сле дующее различие: для легумина числа высаливания (NH 4 ) 2 S 04 ле жат между 5,5—7,4, югда как для казеина между 2,2—3,6, для ле гумина удельное вращение около — 40°, казеин имеет около — 80°. ♦ Работа выполнена совместно с Р. Г. Шахмейстер. 269 Электронная Научная СельскоХозяйственная Библиотека
RkJQdWJsaXNoZXIy