NED354722NED

лочных продуктов), лецитинируют (для улучшения диспергируемо- сти) (Э. Лусас и др., 1998). Ингибиторы протеиназ- вещества белковой природы, кото­ рые составляют 5-10 % от общего количества белка в семенах сои (В.Б. Толстогузов, 1987). Их отличительной особенностью является то, что, взаимодей­ ствуя с ферментами, предназначенными для расщепления белков, они образуют соединения, лишенные как ингибиторной, так и фер­ ментативной активности (В.В. Мосолов, 1982). Результатом такой блокады является снижение усвоения белковых веществ рациона. Попадая в желудок, часть ингибиторов (30-40 %) теряет свою ак­ тивность, а наиболее устойчивые достигают двенадцатиперстной кишки в активной форме и ингибируют ферменты, вырабатываемые поджелудочной железой. В результате этого она вынуждена проду­ цировать протеолитические ферменты более интенсивно, что в ко­ нечном итоге может вызвать ее гипертрофию (A. Krogdahl и др., 1981). Активность ингибиторов трипсина выражается количеством мг трипсина, необходимого для инактивации ингибиторов, содержа­ щихся в 1 г абсолютно сухого продукта. По нашим данным, в семенах сои она колеблется в зависимо­ сти от сортовых особенностей и условий выращивания от 6,9 до 38,6 мг/г (табл. 3.7). По химическому строению, свойствам и субстратной специ­ фичности ингибиторы бобовых растений объединены в три семейст­ ва: 1. Ингибиторов Кунитца - водорастворимых белков, с моле­ кулярной массой 20000-25000Да, связывающих одну молекулу трип­ сина, со сравнительно небольшим числом дисульфидных мостиков, с йзоэлектрической точкой 4,5. 2. Ингибиторов Баумана-Бирк - спирторастворимых белков с молекулярной массой 6000-10000Да и большим числом дисульфид­ ных мостиков, способных ингибировать как трипсин, так и химот- рипсин, с йзоэлектрической точкой 4 , 0 - 4 , 2 . 3. Ингибиторов сериновых протеиназ микроорганизмов (В.Б. Толстогузов, 1987). 87